Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są poprawne?
Istotną rolę dziury oksyanionowej w funkcji katalitycznej chymotrypsyny potwierdzono poprzez mutacje reszt aminokwasów tworzących dziuke oksyanionową na reszty alanylowe, co prowadzi do znacznego obniżenia aktywności enzymu.
Katalityczna refszta serynowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która drastycznie obniża ość pK tej reszty serynowej
Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalitzowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od razy II
Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekonwalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym co nieodwracalnie inaktywuje enzym
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla (uwaga na opcje: azotu) hydrolizowanego wiązania peptydowego
Stanem przejściowym w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.