Podsumowanie
Enzymy i kinetyka
Podsumowanie
Enzymy i kinetyka
Twój wynik
Wszystkie ({{dataStorage.userResults.answersTotal}})
Prawidłowe ({{dataStorage.userResults.answersGood}})
Do powtórki ({{dataStorage.userResults.answersRepeat}})
Błędne ({{dataStorage.userResults.answersBad}})
Pytanie 1
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Jest to energia stanu przejściowego
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Pytanie 2
Co to są kofaktory?
grupy prostetyczne
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
jony metali
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
koenzymy
Pytanie 3
Wybierz zdania prawdziwe:
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
Pytanie 4
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
reakcja osiąga stan ustalony
wszystkie odpowiedzi są poprawne
reakcja jest pierwszego rzędu
stężenie produktu jest stałe w czasie
Pytanie 5
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stężenia substratu
stężenia wolnego enzymu
stałej szybkości tworzenia ES
stężęnia produktu
stężenia kompleksu enzym-substrat
całkowitego stężenia enzymu
stałej szybkości tworzenia produktu
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
Pytanie 6
Wykres równania Michaelisa-Menten...
jest prostą
ma kształt hiperboli
jest kompletnie nieużyteczny
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
ma kształt paraboli
można z niego odczytać stałą Km
Pytanie 7
Wykres L-B..
jest linią prostą
To wykres podwójnie odwrotnościowy
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
można z niego odczytać punkt -1/Km
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
Jest przekształceniem równania M-M
To wykres Linneweavera-Burka
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
Pytanie 8
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
ciśnienie
tempetatura
Km
stężenie jonów wodorowych
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
pJ enzymu
Pytanie 9
Parametry kinetyczne enzymu to:
stała katalityczna
stała Michaelisa-Menten
jakaś głupota
rozdzielczość filmu o enzymach w kinie
szybkość maksymalna
aktywność enzymatyczna
Pytanie 10
stała kcat:
to inaczej Km
charakteryzuje wydajność katalityczną
to inaczej k1
odpowiada liczbie obrotów enzymu
jest równa stałej k2
określa powinowactwo enzymu do substratu
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
Pytanie 11
Wybierz zdania prawdziwe:
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
Pytanie 12
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
nie
tak
Pytanie 13
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Pytanie 14
Enzymy allosteryczne:
to po prostu zwykłe enzymy
są białkami
posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego
Pytanie 15
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
to inaczej inhibicja akompetycyjna
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
to rodzaj inhibicji nieodwracalnej
inhibitor zmniejsza Km
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym
Pytanie 16
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
antywspółzawodniczą
akompetycyjną
inhibicję przez reaktywne analogi substratów
nieodwracalną
kompetycyjną
niewspółzawodniczą
Pytanie 17
Inhibitor niekompetycyjny...
może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu
nie zmienia Km ani Vmax
wiąże się w innym miejscu niż substrat
obniża Vmax
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
Pytanie 18
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
Pytanie 19
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
inhibitory samobójcze
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
reaktywne analogi substratów
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory allosteryczne
wszystkie inhibitory