Enzymy zmniejszają energię aktywacji

Enzymy zwiększają energię aktywacji

Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego

Enzymy nie wpływają na energię aktywacji

Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu

Jest to energia stanu przejściowego

cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie

koenzymy

cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie

jony metali

grupy prostetyczne

duże cząstki organiczne lub nieorganiczne

duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne

szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu

szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu

szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego

reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu

gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0

w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s

gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0

wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem

reakcja jest pierwszego rzędu

stężenie produktu jest stałe w czasie

wszystkie odpowiedzi są poprawne

stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie

prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna

reakcja osiąga stan ustalony

stężenia substratu

stężenia kompleksu enzym-substrat

stężęnia produktu

stałej szybkości tworzenia ES

stałej szybkości tworzenia produktu

stężenia wolnego enzymu

całkowitego stężenia enzymu

stałej szybkości rozpadu ES-->E+S

ma kształt hiperboli

jest zależnością stężenia substratu od stałej Km

można z niego odczytać stałą Km

jest kompletnie nieużyteczny

jest prostą

ma kształt paraboli

przecina oś oy w punktcie 1/Vmax

To wykres podwójnie odwrotnościowy

wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne

jest linią prostą

Jest przekształceniem równania M-M

Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu

można z niego odczytać punkt -1/Km

To wykres Linneweavera-Burka

pJ enzymu

ciśnienie

Km

stężenie jonów wodorowych

stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji

tempetatura

stała Michaelisa-Menten

stała katalityczna

rozdzielczość filmu o enzymach w kinie

szybkość maksymalna

aktywność enzymatyczna

jakaś głupota

jest równa stałej k2

to inaczej Km

określa powinowactwo enzymu do substratu

odpowiada liczbie obrotów enzymu

charakteryzuje wydajność katalityczną

wpływa na prędkość maksymalną reakcji

to inaczej k1

wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km

wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu

w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta

szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km

w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu

w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem

nie

tak

do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor

to po prostu zwykłe enzymy

działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten

posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym

zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego

posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne

są białkami

uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego

to inaczej inhibicja akompetycyjna

inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat

inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną

to rodzaj inhibicji nieodwracalnej

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym

inhibitor zmniejsza Km

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax

niewspółzawodniczą

antywspółzawodniczą

akompetycyjną

inhibicję przez reaktywne analogi substratów

kompetycyjną

nieodwracalną

może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu

obniża Vmax

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym

wiąże się w innym miejscu niż substrat

nie zmienia Km ani Vmax

wszystkie inhibitory

reaktywne analogi substratów

inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem

inhibitory samobójcze

związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów

inhibitory allosteryczne

związki reagujące ze specyficznymi grupami