Twój wynik: Enzymy i kinetyka
Twój wynik
Wszystkie ({{dataStorage.userResults.answersTotal}})
Prawidłowe ({{dataStorage.userResults.answersGood}})
Błędne ({{dataStorage.userResults.answersBad}})
Pytanie 1
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Jest to energia stanu przejściowego
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Pytanie 2
Co to są kofaktory?
koenzymy
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
jony metali
grupy prostetyczne
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
Pytanie 3
Wybierz zdania prawdziwe:
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
Pytanie 4
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
wszystkie odpowiedzi są poprawne
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
reakcja jest pierwszego rzędu
stężenie produktu jest stałe w czasie
reakcja osiąga stan ustalony
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
Pytanie 5
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stałej szybkości tworzenia produktu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości tworzenia ES
stężenia substratu
stężenia wolnego enzymu
całkowitego stężenia enzymu
stężęnia produktu
Pytanie 6
Wykres równania Michaelisa-Menten...
można z niego odczytać stałą Km
jest prostą
jest kompletnie nieużyteczny
ma kształt hiperboli
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
ma kształt paraboli
Pytanie 7
Wykres L-B..
można z niego odczytać punkt -1/Km
jest linią prostą
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
To wykres podwójnie odwrotnościowy
To wykres Linneweavera-Burka
Jest przekształceniem równania M-M
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
Pytanie 8
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
stężenie jonów wodorowych
pJ enzymu
tempetatura
Km
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
ciśnienie
Pytanie 9
Parametry kinetyczne enzymu to:
rozdzielczość filmu o enzymach w kinie
stała Michaelisa-Menten
aktywność enzymatyczna
szybkość maksymalna
jakaś głupota
stała katalityczna
Pytanie 10
stała kcat:
charakteryzuje wydajność katalityczną
to inaczej k1
określa powinowactwo enzymu do substratu
jest równa stałej k2
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
to inaczej Km
odpowiada liczbie obrotów enzymu
Pytanie 11
Wybierz zdania prawdziwe:
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
Pytanie 12
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
tak
nie
Pytanie 13
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Pytanie 14
Enzymy allosteryczne:
uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego
działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten
to po prostu zwykłe enzymy
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym
są białkami
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
Pytanie 15
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
inhibitor zmniejsza Km
to rodzaj inhibicji nieodwracalnej
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
to inaczej inhibicja akompetycyjna
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
Pytanie 16
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
nieodwracalną
antywspółzawodniczą
niewspółzawodniczą
akompetycyjną
inhibicję przez reaktywne analogi substratów
kompetycyjną
Pytanie 17
Inhibitor niekompetycyjny...
może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
obniża Vmax
nie zmienia Km ani Vmax
wiąże się w innym miejscu niż substrat
Pytanie 18
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
Pytanie 19
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
wszystkie inhibitory
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory samobójcze
inhibitory allosteryczne
reaktywne analogi substratów
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów