Posiada silną tendencję do pozostania w formie pierścieniowej (cyklicznej).

Może być utworzona z formaldehydu w warunkach prebiotycznych.

Posiada względnie niską tendencję do nieenzymatycznego glikozylowania białek.

Jej utlenianie dostarcza więcej energii niż w przypadku innych monosacharydów.

Katalizuje reakcje przesunięcia fosforanu.

Wymaga Ca2+ do aktywności.

Wykorzystuje nieorganiczny fosforan do tworzenia glukozo-6-fosforanu.

Katalizuje przenoszenie grup fosforylowych na wiele różnych heksoz.

Katalizuje przekształcenie glukozo-6-fosforanu w fruktozo-1,6-bisfosforan.

Utleniania NADH do NAD+

Utylizacji (wykorzystania) Pi

Reakcji katalizowanej przez kinazę fosfoglicerynianową

Syntezy ATP

Tworzenia 1,3-bisfosfogliecerynianu

Oba enzymy ulegają reorganizacji indukowanego dopasowania po związaniu substratu.

Obie dotyczą wysokoenergetycznej pochodnej cukrowej.

Obie generują (tworzą) ATP.

Obie dotyczą 3-węglowych związków chemicznych.

Obie są zasadniczo nieodwracalne.

Węgiel karboksylowy

Węgiel metylowy

Węgiel karbonylowy

Etapem ograniczającym szybkość w reakcji katalizowanej przez TIM jest uwolnienie produktu aldehydu –fosfoglicerynowego.

Izomeryzacja atomu wodoru z jednego atomu węgla na drugi w reakcji katalizowanej przez TIM jest wspomagana przez zasadę (grupa g- karboksylowa w reszcie glutaminianu) w enzymie

Mechanizm działania TIM obejmuje zmianę konformacyjną w strukturze enzymu, która zapobiega ucieczce aktywowanego (zaktywowanego) intermediatu (produktu pośredniego).

Współczynnik kkat/KM dla reakcji katalizowanej przez TIM jest bliski wartości granicznej kontrolowanej przez dyfuzję dla reakcji dwucząsteczkowej.

TIM katalizuje wewnątrzcząsteczkową reakcję oksydacyjno- redukcyjną.

Fosfofruktokinazę

Kinazę pirogranionową

Heksokinazę

Dehydrogenazę aldehydu 3-fosfoglicerynowego.

Aldolazę

Kinazę fosfoglicerynianową