W trybie testu zyskasz:
Brak reklam
Quiz powtórkowy - pozwoli Ci opanować pytania, których nie umiesz
Więcej pytań na stronie testu
Wybór pytań do ponownego rozwiązania
Trzy razy bardziej pojemną historię aktywności
Wyszukaj
Zaloguj / zarejestruj się
Jeśli masz już konto, możesz się zalogować.
Jeśli nie masz konta, zarejestruj nowe podając nazwę użytkownika, adres email i hasło.
Formularz kontaktowy
Memorizer+
Wykup dostęp
Ta funkcja jest dostępna dla użytkowników, którzy wykupili plan Memorizer+
Strona 1
Enzymy i kinetyka
Cześć!
Wykryliśmy, że blokujesz reklamy na naszej stronie.
Reklamy, jak zapewne wiesz, pozwalają na utrzymanie i rozwój serwisu. W związku z tym prosimy Cię o ich odblokowanie by móc kontynuować naukę.
Pytanie 1
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Jest to energia stanu przejściowego
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Pytanie 2
Co to są kofaktory?
koenzymy
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
grupy prostetyczne
jony metali
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
Pytanie 3
Wybierz zdania prawdziwe:
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
Pytanie 4
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
wszystkie odpowiedzi są poprawne
reakcja osiąga stan ustalony
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
stężenie produktu jest stałe w czasie
reakcja jest pierwszego rzędu
Pytanie 5
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
całkowitego stężenia enzymu
stałej szybkości tworzenia produktu
stężęnia produktu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stężenia substratu
stężenia wolnego enzymu
stałej szybkości tworzenia ES
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
Pytanie 6
Wykres równania Michaelisa-Menten...
ma kształt paraboli
jest prostą
ma kształt hiperboli
jest kompletnie nieużyteczny
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
można z niego odczytać stałą Km
Pytanie 7
Wykres L-B..
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
jest linią prostą
To wykres Linneweavera-Burka
Jest przekształceniem równania M-M
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
To wykres podwójnie odwrotnościowy
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
można z niego odczytać punkt -1/Km
Pytanie 8
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
stężenie jonów wodorowych
pJ enzymu
ciśnienie
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
tempetatura
Km
