stała katalityczna

rozdzielczość filmu o enzymach w kinie

szybkość maksymalna

aktywność enzymatyczna

jakaś głupota

stała Michaelisa-Menten

to inaczej Km

odpowiada liczbie obrotów enzymu

jest równa stałej k2

wpływa na prędkość maksymalną reakcji

charakteryzuje wydajność katalityczną

określa powinowactwo enzymu do substratu

to inaczej k1

szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km

wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu

w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem

w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta

w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu

wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km

tak

nie

posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym

posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne

działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten

to po prostu zwykłe enzymy

zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego

uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego

są białkami

do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor

inhibitor zmniejsza Km

to rodzaj inhibicji nieodwracalnej

inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym

inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat

to inaczej inhibicja akompetycyjna

nieodwracalną

antywspółzawodniczą

inhibicję przez reaktywne analogi substratów

kompetycyjną

akompetycyjną

niewspółzawodniczą