stała katalityczna

stała Michaelisa-Menten

szybkość maksymalna

aktywność enzymatyczna

jakaś głupota

rozdzielczość filmu o enzymach w kinie

odpowiada liczbie obrotów enzymu

charakteryzuje wydajność katalityczną

to inaczej Km

wpływa na prędkość maksymalną reakcji

jest równa stałej k2

to inaczej k1

określa powinowactwo enzymu do substratu

w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta

wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km

w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu

w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem

szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km

wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu

nie

tak

uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego

posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne

są białkami

to po prostu zwykłe enzymy

zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego

do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor

posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym

działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym

inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat

to inaczej inhibicja akompetycyjna

inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną

inhibitor zmniejsza Km

to rodzaj inhibicji nieodwracalnej

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax

antywspółzawodniczą

akompetycyjną

niewspółzawodniczą

kompetycyjną

nieodwracalną

inhibicję przez reaktywne analogi substratów