Podczas katalizy enzymatycznej zachodzącej z przeniesieniem protonu rolę donora lub akceptora protonu pełni zawsze cząsteczka wody.

Kataliza kowalencyjna to taka kataliza enzymatyczna, podczas której zachodzi zmiana układu wiązań kowalencyjnych w substratach reakcji, co prowadzi do powstania produktów.

Podczas katalizy enzymatycznej jon metalu pełni najczęściej rolę nukleofila.

Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych

Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami

. Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów obdarzonych ładunkiem.

Wymiennik sodowo-wapniowy wykazuje znacznie wyższe powinowactwo do jonów Ca2+ niż ATPaza Ca2+ jednak jego zdolność do usuwania jonów wapnia z cytoplazmy jest znacznie mniejsza

Pompa Na+-K+ generuje bezpośrednio różnicę potencjału chemicznego jonów Na+ i K+ w poprzek błony, ale ponieważ transportuje jony o identycznym znaku w przeciwnych kierunkach, nie wpływa na wartość potencjału elektrycznego błony.

Zarówno pompa Na+-K+, jak i pompa Ca2+, należą do ATPaz typu P.

Pompa Ca2+ jest zdolna do utrzymania nawet tysiąckrotnie niższego stężenia jonów Ca2+ w cytozolu komórki mięśniowej niż w retikulum sarkoplazmatycznym.

żadne z powyższych

Pompa Na+-K+ przyjmuje cztery stany konformacyjne, z których jeden jest ufosforylowane na reszcie aspartylowej.

Aktywną formą ATP jest zazwyczaj kompleks ATP z jonami Mg2+ lub Ca2+.

Zasada azotowa wchodzącą w skład ATP to adenozyna.

Jednostka cukrowa w ATP jest połączona z trifosforanem za pomocą wiązania fosfodiestrowego

ATP zawiera dwa bezwodnikowe wiązania fosforanowe.

żadne z powyższych

ATP zawiera dwa wiązania fosfoestrowe.

Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi.

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.

Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny.

Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga dekarboksylacji reszt γ-karboksyglutamylowych.

Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K.

. Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA

ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.

ChTg jest nieaktywny, ponieważ ani triada katalityczna, ani wnęka wiążąca substrat, nie są w nim zupełnie ukształtowane.

Pierwsza aktywna forma chymotrypsyny powstaje z ChTg po rozcięciu dwóch wiązań peptydowych.

ChTg posiada szczątkową aktywność katalityczną, która jest istotna w procesie jego aktywacji.

Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową.

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.

Stabilną formą aktywnego enzymu jest tzw. chymotrypsyna π.

Żadna z odpowiedzi nie jest prawidłowa.

przekształcenia prokarboksypeptydazy w karboksypeptydazę przez trypsynę w dwunastnicy.

przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w żołądku.

autoproteolizy pepsynogenu do pepsyny w żołądku.

autoproteolizy chymotrypsynogenu do trypsynogenu w dwunastnicy.

przekształcenia chymotrypsynogenu w chymotrypsynę przez trypsynę w dwunastnicy.

kwas nikotynowy jest prekursorem NAD+

pochodna witaminy D jest hormonem opowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu

)witaminy z grupy B są niezbędne o utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek

tiamina jest prekursorem FAD

Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A

większość witamin rozpuszczalnych w tłuszczach są prekursorami koenzymów.

glikozaminoglikany sa anionowymi łancuchami polisacharydowymi utworzonymi przez powtarzajace sie jednostki dwucukrowe

czesc cukrowa bialek N- glikozylowanych tworzy sie w czasteczce dolicholu

glikozylotransferaza katalizuje powstawanie ...(chyba tu bylo oligosacharydow, ale pewna nie jestem)

gdy tworzy sie cykliczna glukoza to atom C-1 atakuje atom C-6