b. cAMP wiąże się z katalityczną podjednostką PKA i aktywuje enzym allosteryczny.

c. cAMP wiąże się z regulatorową podjednostką PKA i aktywuje enzym przez uwolnienie katalitycznych podjednostek

d. coś, że cAMP jest wiązane do aktywnego hormonu

a. Większość efektów cAMP w komórkach eukariotycznych jest używanych do aktywacji kinaz białkowych A.

g. Podjednostki regulatorowe zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową, która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

e. cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA, co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu

d. cAMP wiąże się do podjednostki katalitycznej PKA, co prowadzi do jej oddysocjowania od podjednostki regulatorowej.

f. PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dostosowanie regulacji do typu komórki, czy stadium rozwojowego.

b. cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do fosforylacji tzw. sekwencji pseudosubstratowej i w efekcie aktywuje PKA.

a. W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cyklicznego adenozynomonofosforanu (cAMP) jest skutkiem aktywacji PKA.

f. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę pierwszorzędową

e. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

h. Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

c. cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych.

a. Stabilną formą aktywnego enzymu jest tzw. chymotrypsyna pi

e. ChTg posiada szczątkową aktywność katalityczną, która jest istotna w procesie jego aktywacji

b. Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową

f. Pierwsza aktywna forma chymotrypsyny powstaje z ChTg po rozcięciu dwóch wiązań peptydowych

c. ChTg jest nieaktywny, ponieważ ani triada katalityczna, ani wnęka wiążąca substrat, nie są w nim zupełnie ukształtowane.

d. ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.

e. Wykazują różnice strukturalnie w centrach aktywnych.

d. Katalizują reakcje, które przebiegają przez kowalencyjny związek pośredni.

c. Katalizują tą samą reakcję: cięcia wiązania peptydowego.

b. Wykazują podobieństwa w sekwencji aminokwasowej i strukturze trójwymiarowej.

a. Pochodzą od wspólnego pragenu.

f. Są syntetyzowane jako nieaktywny zymogen.

h. Autoproteolizy trypsynogenu do trypsyny w dwunastnicy

i. Autoproteolizy pepsynogenu do pepsyny w żołądku.

e. Przekształcenia prokarboksypeptydazy w karboksypeptydazę przez trypsynę w dwunastnicy

f. Przekształcenia chymotrypsynogenu w chymotrypsynę przez trypsynę w dwunastnicy

g. Autoproteolizy chymotrypsynogenu do trypsynogenu w dwunastnicy.

d. Przekształcenia chymotryspynogenu w chymotrypsynę przez papainę w żołądku.

a. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez pepsynę w żołądku.

b. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w żołądku

c. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy

f. Skrzepy fibrynowe są usuwane przez plazminę, która powstaje z plazminogenu pod wpływem działania trombiny.

i. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga obecności reszt γ-karboksyglutamylowych w protrombinie.

. Heparyna ma działanie antagonistyczne (przeciwne) do antytrombiny III.

a. Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny.

c. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K lub dikumarolu.

e. Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA.

k. Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz rozkładane przez proteazy.

g. Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.

b. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K.

h. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga dekarboksylacji reszt γ-karboksyglutamylowych.

d. Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi.

b. Lipaza trzustkowa

g. Warfaryna

c. Kolagen

a. Enteropeptydaza

e. Czynnik X krzepliwości krwi

d. Chymotrypsyna

. Enzymy te zawierają w swym miejscu aktywnym istotny katalitycznie jon metalu dwuwartościowego (Mg2+ lub Mo2+).

b. Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

c. Zmiany konformacyjne, którymi podlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody.

e. Zawierają w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy.

d. Związanie dowolnego z dwóch substratów powoduje w enzymie szereg zmian konformacyjnych o charakterze indukowanego dopasowania i powstanie katalitycznie komplementarnej konformacji enzymu