c. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K lub dikumarolu.

i. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga obecności reszt γ-karboksyglutamylowych w protrombinie.

g. Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.

f. Skrzepy fibrynowe są usuwane przez plazminę, która powstaje z plazminogenu pod wpływem działania trombiny.

k. Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz rozkładane przez proteazy.

Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny. (mogą być usuwane przez wątrobę)

e. Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA.

d. Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi.

h. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga dekarboksylacji reszt γ-karboksyglutamylowych.

b. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K.

j. Heparyna ma działanie antagonistyczne (przeciwne) do antytrombiny III

b. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w żołądku

h. Autoproteolizy trypsynogenu do trypsyny w dwunastnicy

i. Autoproteolizy pepsynogenu do pepsyny w żołądku.

a. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez pepsynę w żołądku.

f. Przekształcenia chymotrypsynogenu w chymotrypsynę przez trypsynę w dwunastnicy

g. Autoproteolizy chymotrypsynogenu do trypsynogenu w dwunastnicy.

d. Przekształcenia chymotryspynogenu w chymotrypsynę przez papainę w żołądku.

e. Przekształcenia prokarboksypeptydazy w karboksypeptydazę przez trypsynę w dwunastnicy.

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy.

d. Katalizują reakcje, które przebiegają przez kowalencyjny związek pośredni.

c. Katalizują tą samą reakcję: cięcia wiązania peptydowego.

a. Pochodzą od wspólnego pragenu.

e. Wykazują różnice strukturalnie w centrach aktywnych.

b. Wykazują podobieństwa w sekwencji aminokwasowej i strukturze trójwymiarowej.

f. Są syntetyzowane jako nieaktywny zymogen.

c. ChTg jest nieaktywny, ponieważ ani triada katalityczna, ani wnęka wiążąca substrat, nie są w nim zupełnie ukształtowane

ChTg posiada szczątkową aktywność katalityczną, która jest istotna w procesie jego aktywacji.

Pierwsza aktywna forma chymotrypsyny powstaje z ChTg po rozcięciu dwóch wiązań peptydowych

d. ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.

a. Stabilną formą aktywnego enzymu jest tzw. chymotrypsyna π

b. Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową.

f. PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dostosowanie regulacji do typu komórki, czy stadium rozwojowego.

e. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową.

e. cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA, co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu.

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do fosforylacji tzw. sekwencji pseudosubstratowej i w efekcie aktywuje PKA.

f. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę pierwszorzędową

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cyklicznego adenozynomonofosforanu (cAMP) jest skutkiem aktywacji PKA.

c. cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych.

h. Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

. cAMP wiąże się do podjednostki katalitycznej PKA, co prowadzi do jej oddysocjowania od podjednostki regulatorowej.

g. Podjednostki regulatorowe zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową, która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

b. cAMP wiąże się z katalityczną podjednostką PKA i aktywuje enzym allosteryczny.

d. coś, że cAMP jest wiązane do aktywnego hormonu

a. Większość efektów cAMP w komórkach eukariotycznych jest używanych do aktywacji kinaz białkowych A.

c. cAMP wiąże się z regulatorową podjednostką PKA i aktywuje enzym przez uwolnienie katalitycznych podjednostek

Fosfatazy białkowe są fosfotransferazami ponieważ usuwają grupy fosforanowe ze zmodyfikowanych białek

a. Reakcje fosforylacji białek są katalizowane przez tzw. kinazy białkowe.

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora.

Tzw. kinazy białkowe, to białkowe enzymy fosforylujące zarówno związki niskocząsteczkowe, jak i makrocząsteczki.

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacji białka może być albo ATP albo ADP, ale nie AMP, ponieważ AMP nie zawiera wysokoenergetycznego wiązania.

b. Wprowadzenie silnie naładowanej grupy fosforanowej do enzymu może znacznie zmienić jego właściwości, a w tym np. jego powinowactwo do substratu.

Reakcja defosforylacji białka jest odwróceniem reakcji fosforylacji, dlatego jest niekorzystna termodynamicznie.

j. Fosforylacja białek indukuje zmiany konformacyjne.

Zarówno reakcja fosforylacji, jak i reakcja defosforylacji białka są korzystne termodynamicznie.

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacji białka może być ATP, ale nie ADP ani AMP.

c. W oddziaływaniach allosterycznych w ACTazie pośredniczą duże zmiany w strukturze czwartorzędowej.

d. cykliczny AMP aktywuje kinazę białkową A zmieniając jej strukturę czwartorzędową

b. p-Hydroksyrtęciobenzen oddziałuje z kluczowymi resztami seryny w ACTazie.

a. Cytydynotrifosforan (CTP) hamuje ACTazę.