Strona 6

biochemia 1 egzamin dobry

Przejdź na Memorizer+
W trybie testu zyskasz:
Brak reklam
Quiz powtórkowy - pozwoli Ci opanować pytania, których nie umiesz
Więcej pytań na stronie testu
Wybór pytań do ponownego rozwiązania
Trzy razy bardziej pojemną historię aktywności
Aktywuj
Pytanie 41
9 Na schemacie przedstawiono wyniki mutagenezy ukierunkowanej pewnej proteazy serynowej. Zaznaczone reszty tworzące triadę katalityczną zastępowano alaniną i mierzono aktywność zmutowanego punktowo enzymu (zielone słupki) wyznaczając wartość log10(kkat). Podobnie zbadano enzym zawierający alaninę we wszystkich trzech pozycjach triady (niebieski słupek). Dla porównania na schemacie przedstawiono wynik pomiaru aktywności dla enzymu niezmutowanego (czerwony słupek) oraz szybkość reakcji niekatalizowanej (czarny słupek). Które z poniższych stwierdzeń dotyczących roli poszczególnych reszt w katalizie uważasz za najbardziej prawdopodobne na podstawie danych uzyskanych w tym eksperymencie? Załóż, że każda z wprowadzonych mutacji zmienia wyłącznie strukturę pierwszorzędową enzymu
e. Najprawdopodobniej w centrum aktywnym tego enzymu w pobliżu reszty Ser występuje inna reszta, która może pełnić rolę nukleofila wspomaganego pozostałymi resztami triady katalitycznej.
d. Mutacja reszty aspartylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu
c. Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
b. Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Ser zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
a. Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Asp zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
f. Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
Pytanie 42
8 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących katalizy enzymatycznej są prawdziwe?
f. Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów.
b. Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
a. Kataliza kowalencyjna to taka kataliza enzymatyczna, podczas której zachodzi zmiana układu wiązań kowalencyjnych w substratach reakcji, co prowadzi do powstania produktów.
d. Podczas katalizy enzymatycznej zachodzącej z przeniesieniem protonu rolę donora lub akceptora protonu pełni zawsze cząsteczka wody.
e. Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
c. Podczas katalizy enzymatycznej jon metalu pełni najczęściej rolę nukleofila
Pytanie 43
7 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez enzym restrykcyjny EcoRV są prawdziwe?
e. Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
a. Reaktywnym nukleofilem (Nu), który tworzy kowalencyjny produkt pośredni z atomem fosforu substratu jest reszta tyrozylowa.
d. Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
c. EcoRV zawiera jon metalu, który uczestniczy w aktywacji nukleofila (Nu).
b. Kataliza zachodzi zgodnie z mechanizmem przedstawionym na rysunku.
Pytanie 44
6 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących anhydraz węglanowych są prawdziwe?
c. Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których ….
e. Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …
b. Anhydrazy dzielimy na dwie klasy w zależności od…
d. Niektóre anhydrazy węglanowe mają bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6.
a. Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako … (wszystkie ze Stryer’a)
Pytanie 45
5 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez ludzką anhydrazę węglanową II są prawdziwe?
d. Rola jonu cynku polega m.in. na zwiększeniu kwasowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej, obecnej w centrum katalitycznym enzymu.
h. Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
c. Rola jonu cynku polega na zwiększeniu zasadowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej obecnej w centrum katalitycznym anhydrazy
b. Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
e. Ponieważ podczas reakcji katalizowanej przez anhydrazę, następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2 konieczny jest udział jonu Zn2+, który uczestniczy w przenoszeniu elektronu
i. Przez anhydrazę, następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2 konieczny jest udział jonu Zn2+ który uczestniczy w przenoszeniu elektronu
f. Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anhydrazę węglanową wnosi mechanizm nazywany wahadłem protonowym, ułatwiający uwalnianie … do protonu oraz do cząsteczki wody w miejscu aktywnym.
g. Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anhydrazę węglanową wnosi mechanizm nazywany wahadłem protonowym, ułatwiający transfer protonu pomiędzy dwiema aktywnymi katalitycznie resztami aminokwasowymi.
a. Rola jonu cynku polega na podwyższeniu pKa wody z wartości … dla … do wartości … dla kompleksu [His3Zn2+]H2O
Pytanie 46
4 Trzy kluczowe reszty aminokwasowe w miejscu aktywnym chymotrypsyny tworzą triadę katalityczną. Które z poniższych są funkcjami tych reszt w katalizie?
a. Reszta aspartylowa orientuje odpowiednio resztę histydylową w reakcji. (aspartylowa = asparaginianowa)
b. Reszta serylowa działa jako elektrofil podczas reakcji z substratem.
c. Reszta asparaginianowa działa jako nukleofil podczas reakcji z substratem.
e. Reszta asparaginianowa inicjuje etap deacetylacji przez atak nukleofilowy na węgiel karbonylowy intermediatu acylowego.
f. Reszta histydylowa wspomaga reakcję działając jako katalizator kwasowo-zasadowy.
d. Tworzą tzw. dziurę oksyanionową.
Pytanie 47
3 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących przedstawionego etapu reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę są prawdziwe?
j. Grupy łańcucha peptydowego substratu, które stanowią bezpośrednie otoczenie naładowanego ujemnie atomu tlenu reagenta oznaczonego cyfrą 4, tworzą tzw. dziurę oksyanionową.
a. Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
h. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
k. Woda w tej reakcji jest katalizatorem kwasowo-zasadowym.
g. Na tym etapie reakcji udział reszty 1 stanowi przykład specyficznej katalizy zasadowej.
i. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej.
e. Kowalencyjny kompleks reszty 3 enzymu oraz reagenta 4 będący substratem tego etapu reakcji to acyloenzym.
b. Na rysunku przedstawiono etap reakcji w którym po raz pierwszy na drodze hydrolizy wiązania peptydowego tworzy się tetraedryczny stan przejściowy w kompleksie z enzymem.
c. Na rysunku przedstawiono pierwszy etap hydrolizy wiązania estrowego, który zachodzi dzięki zwiększeniu nukleofilowego charakteru cząsteczki wody przez resztę 2 enzymu.
d. Kowalencyjny kompleks reszty 3 enzymu oraz substratu 4 widoczny na rysunku to tzw. acyloenzym
f. Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu.
Pytanie 48
2. Które z poniższych stwierdzeń na temat aktywności katalitycznej chymotrypsyny w funkcji pH są prawdziwe?
b. W warunkach pH wyższego niż 8, spada powinowactwo enzymu do substratu, a przez to spada stacjonarne stężenie kompleksu ES.
e. Krzywa zależności wartości kkat enzymu od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
a. W warunkach pH wyższego lub równego 8, skuteczność katalityczna enzymu w przekształcaniu substratu w produkt jest maksymalna i pozostaje stała, ponieważ w zasadowym środowisku aktywna reszta serylowa spontanicznie ulega deprotonacji.
d. Dla niewysycających stężeń substratu, krzywa zależności prędkości reakcji od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
c. Krzywa zależności prędkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.