Ucz się szybciej
Testy Fiszki Notatki
Zaloguj  

Strona 7

biochemia 1 egzamin dobry

Pytanie 49
1. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są poprawne?
l. Katalityczna reszta serynowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która drastycznie obniża wartość pK tej reszty serynowej.
a. Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
j. Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla hydrolizowanego wiązania peptydowego.
m. Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.
c. Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
d. Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekowalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
g. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy II jest wyraźnie wyższa niż fazy I.
e. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
k. Istotną rolę dziury oksyanionowej w funkcji katalitycznej chymotrypsyny potwierdzono poprzez mutacje reszt aminokwasów tworzących dziurę oksyanionową na reszty alanylowe, co prowadzi do znacznego obniżenia aktywności enzymu.
f. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od fazy II.
h. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy I jest wyraźnie wyższa niż fazy II.
i. Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na atom azotu(dla węgla będzie ok) hydrolizowanego wiązania peptydowego.
b. Stanem przejściowym w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Pytanie 50
12. Które zdania dotyczące kinetyki enzymatycznej są prawdziwe:
f. enzymy allosteryczne działają zgodnie z kinetyka Michaelisa-Menten
c. inhibicję odwracalną charakteryzuje szybka dysocjacja kompleksu enzym-inhibitor
b. wobec inhibitora kompetycyjnego enzym może wiązać substrat
e. inhibicje niekompetycyjna jest nieodwracalna
d. inhibitor kompetycyjny zmniejsza szybkość katalizy przez zmniejszenie liczby cząsteczek enzymu wiążącego substrat
a. stała Michealisa odpowiada takiemu stężeniu substratu, przy którym reakcja osiąga połowę Vmax
Pytanie 51
11. Standardowa zmiana entalpii swobodnej w warunkach biochemicznych podczas reakcji hydrolizy fruktozo-1-fosforanu (F-1-P) z utworzeniem fruktozy (F) i ortofosforanu (P) wynosi –5.0 kcal/mol. Stężenia początkowe reagentów wynoszą 10–6, 10–2 i 10–1 M odpowiednio dla F-1-P, F oraz P. Temperatura T, w której zachodzi reakcja to 25 °C; R=2.0 cal/mol×K.
e. ΔG°' dla tej reakcji wynosi około –0.9 kcal/mol.
d. W warunkach standardowych spontanicznie zachodzić będzie hydroliza F-1-P.
a. Stała równowagi wynosi około 1000 lub 4400 w zależności od tego czy obliczymy ją dla warunków początkowych, czy też dla warunków standardowych.
b. W obecności enzymu katalizującego tę reakcję, w warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcja przebiegać będzie w kierunku syntezy F-1-P.
c. W warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcja przebiega w kierunku syntezy F-1-P.
Pytanie 52
9. Które z poniższych stwierdzeń na temat prędkości początkowej (Vo) oraz maksymalnej (Vmax) reakcji katalizowanej przez enzym zgodnie z modelem Michaelisa-Menten są prawdziwe?
c. Vmax jest liniowo proporcjonalna do stężenia substratu [S] dla każdego [S].
a. Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]<
b. Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.
e. Vo jest liniowo proporcjonalna do stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.
d. Vmax w ogóle nie zależy od stężenia substratu [S].
f. Vmax jest to Vo osiągana w warunkach [S]>>KM.
Pytanie 53
8. Które zdania są prawdziwe?
b. Model ten spełniony jest tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie, gdy reakcje powstawania produktu P z kompleksu ES jest nieodwracalna
d. Model ten zakłada że k1[E][S]= (k1+k2[ES]) nie uwzględnia stałej k
e. ten spełniony jest tylko wtedy, gdy możemy zaniedbać reakcje o stałej k1>>>>k2?
c. Model ten spełniony jest tylko w warunkach osiągniecia stanu równowagi dynamicznej
a. Powyższy zapis oznacza że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1
Pytanie 54
7. Które ze stwierdzeń na temat enzymów są prawdziwe?
e. obniżają delta G,
i. Enzymy katalizują reakcje dzięki temu, że są lepiej dostosowane do tworzenia substratów niż produktów reakcji.
b. enzymy katalizują przekształcenie zwykle o 10-10^6 cząsteczek substratu w czasie sekundy.
j. Ponieważ enzym zmienia wartość entalpii swobodnej procesu tworzenia stanu przejściowego (S‡) reakcji, przyspiesza katalizowana reakcje w obie strony,
k. Ze względu na wysoką specyficzność substratową, związanie enzymu może doprowadzić, że reakcja odwracalna stanie się w praktyce nieodwracalną.
a. specyficzność enzymu oznacza zarówno zdolność enzymu do katalizy tylko reakcji specyficznego typu reakcji ściśle pokrewnych oraz wyboru substratów przekształcanego w produkt .
f. podwyższają delta G,
d. enzymy przyśpieszają reakcję zwykle 10-10^6 razy w stosunku do odpowiedniej reakcji nie katalizowanej.
l. Enzymy wykazują wysoką skuteczność katalityczną, ponieważ ich miejsca wiążące są dobrze dopasowane do właściwego (-ych) substratu, analogicznie do tego jak zamek jest dopasowany do odpowiedniego klucza
g. zmieniają czy też wpływają na delta G,
c. Białka pełnią rolę enzymów w układach biologicznych
h. Wszystkie enzymy posiadają miejsce wiążące substrat,
Pytanie 55
6. Które z poniższych stwierdzeń na temat hamowania enzymu przez inhibitor konkurencyjny są prawdziwe?
c. Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość maksymalną reakcji.
e. Żadne ze stwierdzeń nie jest prawdzie.
f. Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania enzymu.
b. Wartość Vmax wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania.
d. Wartość KM wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego stężenia.
a. Efekt hamowania inhibitorem konkurencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
Pytanie 56
4. Które ze stwierdzeń na temat witamin oraz koenzymów są prawdziwe?
f. pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu
a. większość witamin rozpuszczalnych w tłuszczach są prekursorami koenzymów.
c. tiamina jest prekursorem FAD
e. kwas nikotynowy jest prekursorem NAD+
b. witaminy z grupy B są niezbędne o utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek
d. Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A
Przejdź na Memorizer+
W trybie testu zyskasz:
Brak reklam
Quiz powtórkowy - pozwoli Ci opanować pytania, których nie umiesz
Więcej pytań na stronie testu
Wybór pytań do ponownego rozwiązania
Trzy razy bardziej pojemną historię aktywności
Wykup dostęp
Następne pytania Pozostało stron: 2