Fiszki
Enzymy i kinetyka
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 19
Rozwiązywany: 776 razy
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Jest to energia stanu przejściowego
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Co to są kofaktory?
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
koenzymy
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
jony metali
grupy prostetyczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
koenzymy
jony metali
grupy prostetyczne
Wybierz zdania prawdziwe:
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
reakcja jest pierwszego rzędu
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
reakcja osiąga stan ustalony
wszystkie odpowiedzi są poprawne
stężenie produktu jest stałe w czasie
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
reakcja osiąga stan ustalony
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stężęnia produktu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości tworzenia produktu
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stałej szybkości tworzenia ES
stężenia wolnego enzymu
stężenia substratu
całkowitego stężenia enzymu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości tworzenia produktu
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stałej szybkości tworzenia ES
stężenia substratu
całkowitego stężenia enzymu
Wykres równania Michaelisa-Menten...
jest prostą
można z niego odczytać stałą Km
jest kompletnie nieużyteczny
ma kształt paraboli
ma kształt hiperboli
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
można z niego odczytać stałą Km
ma kształt hiperboli
Wykres L-B..
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
jest linią prostą
To wykres podwójnie odwrotnościowy
To wykres Linneweavera-Burka
można z niego odczytać punkt -1/Km
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
Jest przekształceniem równania M-M
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
jest linią prostą
To wykres podwójnie odwrotnościowy
To wykres Linneweavera-Burka
można z niego odczytać punkt -1/Km
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
Jest przekształceniem równania M-M
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
tempetatura
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
stężenie jonów wodorowych
Km
pJ enzymu
ciśnienie
tempetatura
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
stężenie jonów wodorowych
Km
Parametry kinetyczne enzymu to:
rozdzielczość filmu o enzymach w kinie
stała katalityczna
jakaś głupota
stała Michaelisa-Menten
aktywność enzymatyczna
szybkość maksymalna
stała katalityczna
stała Michaelisa-Menten
aktywność enzymatyczna
szybkość maksymalna
stała kcat:
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
to inaczej k1
jest równa stałej k2
określa powinowactwo enzymu do substratu
charakteryzuje wydajność katalityczną
to inaczej Km
odpowiada liczbie obrotów enzymu
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
jest równa stałej k2
odpowiada liczbie obrotów enzymu
Wybierz zdania prawdziwe:
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
nie
tak
nie
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Liczba cząsteczek substratu przekształconych w produkt przez cząsteczkę enzymu w jednostce czasu w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratem
Enzymy allosteryczne:
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego
są białkami
działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten
posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
to po prostu zwykłe enzymy
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
są białkami
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
inhibitor zmniejsza Km
to inaczej inhibicja akompetycyjna
to rodzaj inhibicji nieodwracalnej
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
antywspółzawodniczą
niewspółzawodniczą
inhibicję przez reaktywne analogi substratów
akompetycyjną
kompetycyjną
nieodwracalną
kompetycyjną
Inhibitor niekompetycyjny...
obniża Vmax
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
wiąże się w innym miejscu niż substrat
może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu
nie zmienia Km ani Vmax
obniża Vmax
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
wiąże się w innym miejscu niż substrat
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
zmniejsza zarówno Vmax jak i Km
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
inhibitory allosteryczne
reaktywne analogi substratów
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory samobójcze
wszystkie inhibitory
reaktywne analogi substratów
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory samobójcze