Fiszki
Enzymy i kinetyka
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 19
Rozwiązywany: 817 razy
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Jest to energia stanu przejściowego
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Co to są kofaktory?
koenzymy
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
jony metali
grupy prostetyczne
koenzymy
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
jony metali
grupy prostetyczne
Wybierz zdania prawdziwe:
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
wszystkie odpowiedzi są poprawne
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
stężenie produktu jest stałe w czasie
reakcja osiąga stan ustalony
reakcja jest pierwszego rzędu
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
reakcja osiąga stan ustalony
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stężęnia produktu
stałej szybkości tworzenia produktu
całkowitego stężenia enzymu
stałej szybkości tworzenia ES
stężenia substratu
stężenia wolnego enzymu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stałej szybkości tworzenia produktu
całkowitego stężenia enzymu
stałej szybkości tworzenia ES
stężenia substratu
Wykres równania Michaelisa-Menten...
ma kształt paraboli
ma kształt hiperboli
jest kompletnie nieużyteczny
można z niego odczytać stałą Km
jest prostą
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
ma kształt hiperboli
można z niego odczytać stałą Km
Wykres L-B..
To wykres Linneweavera-Burka
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
Jest przekształceniem równania M-M
jest linią prostą
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
można z niego odczytać punkt -1/Km
To wykres podwójnie odwrotnościowy
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
To wykres Linneweavera-Burka
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
Jest przekształceniem równania M-M
jest linią prostą
można z niego odczytać punkt -1/Km
To wykres podwójnie odwrotnościowy
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
stężenie jonów wodorowych
ciśnienie
Km
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
pJ enzymu
tempetatura
stężenie jonów wodorowych
Km
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
tempetatura
Parametry kinetyczne enzymu to:
jakaś głupota
stała katalityczna
rozdzielczość filmu o enzymach w kinie
szybkość maksymalna
stała Michaelisa-Menten
aktywność enzymatyczna
stała katalityczna
szybkość maksymalna
stała Michaelisa-Menten
aktywność enzymatyczna
stała kcat:
odpowiada liczbie obrotów enzymu
to inaczej k1
to inaczej Km
jest równa stałej k2
określa powinowactwo enzymu do substratu
charakteryzuje wydajność katalityczną
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
odpowiada liczbie obrotów enzymu
jest równa stałej k2
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
Wybierz zdania prawdziwe:
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
nie
tak
nie
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Liczba cząsteczek substratu przekształconych w produkt przez cząsteczkę enzymu w jednostce czasu w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratem
Enzymy allosteryczne:
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym
działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten
są białkami
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
to po prostu zwykłe enzymy
uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
są białkami
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
to inaczej inhibicja akompetycyjna
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym
inhibitor zmniejsza Km
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
to rodzaj inhibicji nieodwracalnej
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
antywspółzawodniczą
akompetycyjną
nieodwracalną
kompetycyjną
inhibicję przez reaktywne analogi substratów
niewspółzawodniczą
kompetycyjną
Inhibitor niekompetycyjny...
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu
obniża Vmax
nie zmienia Km ani Vmax
wiąże się w innym miejscu niż substrat
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
obniża Vmax
wiąże się w innym miejscu niż substrat
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
zmniejsza zarówno Vmax jak i Km
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
reaktywne analogi substratów
inhibitory samobójcze
inhibitory allosteryczne
wszystkie inhibitory
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
reaktywne analogi substratów
inhibitory samobójcze
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem