Biochemia 1 - koło 2

Wprowadzenie silnie naładowanej grupy fosforanowej do enzymu może znacznie zmienić jego właściwości, a w tym np. jego powinowactwo do substratu

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora.

Reakcje fosforylacji białek są katalizowane przez tzw kinazy białkowe

fosforylacja białek indukuje zmiany konformacyjne

kinazy białkowe przeprowadzają tą reakcję

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekonwalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym co nieodwracalnie inaktywuje enzym

Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla (uwaga na opcje: azotu) hydrolizowanego wiązania peptydowego

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalitzowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od razy II

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.

. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.

Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+

AMP+ ATP à 2ADP

AMP+ GTP à ADP + GDP

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy

a) Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako

Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których

Niektóre anhydrazy węglanowe maja bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6

Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …

Przenośnik symportowy przenosi równocześnie dwie różne substancje w tę samą stronę przy czym jedną wbrew gradientowi potencjału elektrochemicznego, a druga zgodnie z tym gradientem.

Przenośnik symportowy Na+-glukoza transportuje cząsteczki glukozy do wnętrza komórki wbrew gradientowi jej stężeń.

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności

IP3 uwalnia jony Ca2+ z retikulum endoplazmatycznego i retikulum sarkoplazmatycznego

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej

AMP+ ATP = 2ADP

APM+ GTP = ADP + GDP

Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

Zmiany konformacyjne którymi poldlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody

Zawieraja w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy

Zarówno gangiozydy, jak i cerebrozydy są sfingolipidami

Glikolipidy są swingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe

Obecność helis transbłonowych w białku można przewidzień na podstawie jego sekwencji aminokwasowej

Aspiryna blokuje aktywność syntazy prostagladyny H2 poprzez zablkokowanie kanału hydrofobowego umożliwającego dotarcie kwasu arachidonowego do miejsca aktywnego enzymu.

Białka mogą być związane z błoną poprzez powierzchnie utworzone przez hydrofobowe reszty boczne aminokwasów lub poprzez kowalencyjne związanie z białkami grupy hydrodobowe.

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonów Ca2+

PKC wymaga janów Ca2+ do swojej aktywności )

cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dopasowanie regulacji do typu komórki czy stadium rozwojowego

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cAMP jest skutkiem aktywacji PKA

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych

Receptor acetylocholinowy zlokalizowany jest w błonie postsynaptycznej

Przepuszczalność kanału receptora acetylocholinowego jest praktycznie taka sama dla jonów K+ i jonów Na+

witaminy z grupy B są niezbędne do utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek

Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A

kwas nikotynowy(niacyna, wit B3) jest prekursorem NAD+

pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu