Biochemia I egzamin Dobryszycki

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

e. siła jest odwrotnie proporcjonalna do r^2 a energia wiązania odwrotnie proporcjonalna do r

a. Obecność cząsteczek wody osłabia oddziaływanie kowalencyjne

b. Jest najsilniejszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych.

c. W utworzeniu wiązania wielokrotnego uczestniczy więcej niż jedna para elektronów

e. Podczas reakcji chemicznych dochodzi m. in. do zrywania wiązań tego rodzaju.

g. Podczas reakcji chemicznych dochodzi do zrywania i powstawania tego wiązania

i. Tworzone jest przez uwspólnienie pary elektronów dwóch sąsiadujących atomów

k. Podczas reakcji chemicznych dochodzić może do zrywania wiązań tego rodzaju

b. Jest osłabiane w środowisku wodnym.

c. Ma ściśle ukierunkowany charakter.

a. Energia uwolniona podczas tworzenia wiązań chemicznych musi być wykorzystana do rozerwania innych wiązań lub uwolnienia w postaci ciepła lub też zmagazynowana w jakiejś innej formie.

b. Energia całkowita układu i jego otoczenia jest stała.

b. Całkowita entropia układu i otoczenia zawsze wzrasta.

d. Reakcja może zajść spontanicznie jeśli zmiana energii swobodnej jest ujemna.

e. H>0 utrudnia, a S>0 ułatwia zajście reakcji

f. Miejscowemu obniżeniu entropii często towarzyszy uwolnienie ciepła, które zwiększa entropię otoczenia.

b. dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (deltaS>0) ułatwia spontaniczność reakcji

a. ... może pełnić rolę pośrednika w przepływie informacji genetycznej.

b. ... może być składnikiem rybosomu.

c. ... często zachodzi wewnątrz-łańcuchowe parowanie zasad.

f. ... jego rdzeń jest zbudowany z powtarzających się jednostek cukrowo-fosforanowych

e. ... jest liniowym polimerem.

a. Średnica helisy wynosi ok. 2 nm

a. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów głównych.

g. Helisy wyższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną.

h. Występują głównie helisy prawoskrętne.

j. Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+4 tego samego łańcucha.

d. W strukturze równoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują jednocześnie z odpowiednimi grupami dwóch aminokwasów na sąsiednim łańcuchu.

f. Zwroty β często uczestniczą w oddziaływaniu białek.

g. Struktury β mogą być tworzone przez wiele łańcuchów.

i. Zwroty β zwykle znajdują się na powierzchni białek.

j. W strukturze antyrównoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują z odpowiednimi grupami drugiego aminokwasu na sąsiednim łańcuchu.

Alanina A

Glicyna G

Kwas glutaminowy/glutaminian E

Kwas asparaginowy/asparaginian D

Lizyna K

Tyrozyna Y

Tryptofan W

Izoleucyna I

histydyna

lizyna

arginina

zawierające alifatyczny łańcuch boczny

Lys - zasadowy

Leu – niepolarny alifatyczny

Cys – zawiera siarkę

Trp – nie polarny aromatyczny

Glu - kwaśny

Ser - zawiera grupę hydroksylową

b. Jest to wartość pH w której połowa grup α-NH2 jest uprotonowana.

a. Jest to wartość pH w której połowa grup α-COOH jest uprotonowana.

c. podczas renaturacji rybonukleazy następuje spontaniczne odtworzenie mostków dwusiarczkowych.

a. Dializa jest metodą często używaną do oddzielenia białek od małych cząsteczek.

f. Podczas chromatografii metodą filtracji żelowej najszybciej wypływają z kolumny największe białka.

g. Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się kationitu.

a. test ELISA może być wykorzystany do wykrycia danego antygenu w mieszaninach złożonych (np. we krwi)

b. test ELISA umożliwia zarówno wykrycie antygenu, jak i jego ilościowe oznaczenie.

d. test Western blotting umożliwia wykrycie białek rozdzielonych za pomocą elektroforezy żelowej

e. Przeciwciała nie mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

c. Wykorzystuje sekwencyjne odcinanie reszt aminokwasowych od końca N, po uprzedniej reakcji polipeptydu z fenyloizotiocyjanianem.

f. W środowisku lekko kwaśnym uwalniana jest cykliczna fenylotiohydantoinowa pochodna aminokwasu, po czym koniec peptydowy jest gotowy do kolejnego cyklu reakcji.

g. Pozwala na poznanie nie wiecej niż 50 reszt aminokwasowych w sekwencji peptydu od jego C-końca.