Fiszki
biochemia 1 egzamin dobry
Test w formie fiszek bio
Ilość pytań: 72
Rozwiązywany: 7138 razy
9 Na schemacie przedstawiono wyniki mutagenezy ukierunkowanej pewnej proteazy serynowej. Zaznaczone reszty tworzące triadę katalityczną zastępowano alaniną i mierzono aktywność zmutowanego punktowo enzymu (zielone słupki) wyznaczając wartość log10(kkat). Podobnie zbadano enzym zawierający alaninę we wszystkich trzech pozycjach triady (niebieski słupek). Dla porównania na schemacie przedstawiono wynik pomiaru aktywności dla enzymu niezmutowanego (czerwony słupek) oraz szybkość reakcji niekatalizowanej (czarny słupek). Które z poniższych stwierdzeń dotyczących roli poszczególnych reszt w katalizie uważasz za najbardziej prawdopodobne na podstawie danych uzyskanych w tym eksperymencie? Załóż, że każda z wprowadzonych mutacji zmienia wyłącznie strukturę pierwszorzędową enzymu
e. Najprawdopodobniej w centrum aktywnym tego enzymu w pobliżu reszty Ser występuje inna reszta, która może pełnić rolę nukleofila wspomaganego pozostałymi resztami triady katalitycznej.
d. Mutacja reszty aspartylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu
c. Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
f. Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
a. Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Asp zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
b. Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Ser zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
c. Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
f. Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
8 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących katalizy enzymatycznej są prawdziwe?
f. Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów.
d. Podczas katalizy enzymatycznej zachodzącej z przeniesieniem protonu rolę donora lub akceptora protonu pełni zawsze cząsteczka wody.
b. Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
a. Kataliza kowalencyjna to taka kataliza enzymatyczna, podczas której zachodzi zmiana układu wiązań kowalencyjnych w substratach reakcji, co prowadzi do powstania produktów.
c. Podczas katalizy enzymatycznej jon metalu pełni najczęściej rolę nukleofila
e. Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
f. Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów.
b. Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
e. Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
7 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez enzym restrykcyjny EcoRV są prawdziwe?
c. EcoRV zawiera jon metalu, który uczestniczy w aktywacji nukleofila (Nu).
d. Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
b. Kataliza zachodzi zgodnie z mechanizmem przedstawionym na rysunku.
e. Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
a. Reaktywnym nukleofilem (Nu), który tworzy kowalencyjny produkt pośredni z atomem fosforu substratu jest reszta tyrozylowa.
d. Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
e. Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
6 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących anhydraz węglanowych są prawdziwe?
d. Niektóre anhydrazy węglanowe mają bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6.
a. Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako … (wszystkie ze Stryer’a)
e. Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …
c. Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których ….
b. Anhydrazy dzielimy na dwie klasy w zależności od…
d. Niektóre anhydrazy węglanowe mają bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6.
a. Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako … (wszystkie ze Stryer’a)
e. Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …
c. Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których ….
5 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez ludzką anhydrazę węglanową II są prawdziwe?
i. Przez anhydrazę, następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2 konieczny jest udział jonu Zn2+ który uczestniczy w przenoszeniu elektronu
a. Rola jonu cynku polega na podwyższeniu pKa wody z wartości … dla … do wartości … dla kompleksu [His3Zn2+]H2O
e. Ponieważ podczas reakcji katalizowanej przez anhydrazę, następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2 konieczny jest udział jonu Zn2+, który uczestniczy w przenoszeniu elektronu
d. Rola jonu cynku polega m.in. na zwiększeniu kwasowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej, obecnej w centrum katalitycznym enzymu.
f. Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anhydrazę węglanową wnosi mechanizm nazywany wahadłem protonowym, ułatwiający uwalnianie … do protonu oraz do cząsteczki wody w miejscu aktywnym.
c. Rola jonu cynku polega na zwiększeniu zasadowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej obecnej w centrum katalitycznym anhydrazy
g. Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anhydrazę węglanową wnosi mechanizm nazywany wahadłem protonowym, ułatwiający transfer protonu pomiędzy dwiema aktywnymi katalitycznie resztami aminokwasowymi.
h. Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
b. Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
d. Rola jonu cynku polega m.in. na zwiększeniu kwasowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej, obecnej w centrum katalitycznym enzymu.
h. Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
b. Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
4 Trzy kluczowe reszty aminokwasowe w miejscu aktywnym chymotrypsyny tworzą triadę katalityczną. Które z poniższych są funkcjami tych reszt w katalizie?
f. Reszta histydylowa wspomaga reakcję działając jako katalizator kwasowo-zasadowy.
a. Reszta aspartylowa orientuje odpowiednio resztę histydylową w reakcji. (aspartylowa = asparaginianowa)
e. Reszta asparaginianowa inicjuje etap deacetylacji przez atak nukleofilowy na węgiel karbonylowy intermediatu acylowego.
c. Reszta asparaginianowa działa jako nukleofil podczas reakcji z substratem.
b. Reszta serylowa działa jako elektrofil podczas reakcji z substratem.
d. Tworzą tzw. dziurę oksyanionową.
f. Reszta histydylowa wspomaga reakcję działając jako katalizator kwasowo-zasadowy.
a. Reszta aspartylowa orientuje odpowiednio resztę histydylową w reakcji. (aspartylowa = asparaginianowa)
3 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących przedstawionego etapu reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę są prawdziwe?
d. Kowalencyjny kompleks reszty 3 enzymu oraz substratu 4 widoczny na rysunku to tzw. acyloenzym
g. Na tym etapie reakcji udział reszty 1 stanowi przykład specyficznej katalizy zasadowej.
i. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej.
a. Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
c. Na rysunku przedstawiono pierwszy etap hydrolizy wiązania estrowego, który zachodzi dzięki zwiększeniu nukleofilowego charakteru cząsteczki wody przez resztę 2 enzymu.
f. Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu.
b. Na rysunku przedstawiono etap reakcji w którym po raz pierwszy na drodze hydrolizy wiązania peptydowego tworzy się tetraedryczny stan przejściowy w kompleksie z enzymem.
h. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
k. Woda w tej reakcji jest katalizatorem kwasowo-zasadowym.
e. Kowalencyjny kompleks reszty 3 enzymu oraz reagenta 4 będący substratem tego etapu reakcji to acyloenzym.
j. Grupy łańcucha peptydowego substratu, które stanowią bezpośrednie otoczenie naładowanego ujemnie atomu tlenu reagenta oznaczonego cyfrą 4, tworzą tzw. dziurę oksyanionową.
i. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej.
a. Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
f. Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu.
h. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
2. Które z poniższych stwierdzeń na temat aktywności katalitycznej chymotrypsyny w funkcji pH są prawdziwe?
e. Krzywa zależności wartości kkat enzymu od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
c. Krzywa zależności prędkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
b. W warunkach pH wyższego niż 8, spada powinowactwo enzymu do substratu, a przez to spada stacjonarne stężenie kompleksu ES.
a. W warunkach pH wyższego lub równego 8, skuteczność katalityczna enzymu w przekształcaniu substratu w produkt jest maksymalna i pozostaje stała, ponieważ w zasadowym środowisku aktywna reszta serylowa spontanicznie ulega deprotonacji.
d. Dla niewysycających stężeń substratu, krzywa zależności prędkości reakcji od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
c. Krzywa zależności prędkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
b. W warunkach pH wyższego niż 8, spada powinowactwo enzymu do substratu, a przez to spada stacjonarne stężenie kompleksu ES.
a. W warunkach pH wyższego lub równego 8, skuteczność katalityczna enzymu w przekształcaniu substratu w produkt jest maksymalna i pozostaje stała, ponieważ w zasadowym środowisku aktywna reszta serylowa spontanicznie ulega deprotonacji.
1. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są poprawne?
f. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od fazy II.
m. Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.
c. Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
l. Katalityczna reszta serynowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która drastycznie obniża wartość pK tej reszty serynowej.
e. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
a. Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
i. Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na atom azotu(dla węgla będzie ok) hydrolizowanego wiązania peptydowego.
j. Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla hydrolizowanego wiązania peptydowego.
g. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy II jest wyraźnie wyższa niż fazy I.
d. Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekowalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
k. Istotną rolę dziury oksyanionowej w funkcji katalitycznej chymotrypsyny potwierdzono poprzez mutacje reszt aminokwasów tworzących dziurę oksyanionową na reszty alanylowe, co prowadzi do znacznego obniżenia aktywności enzymu.
h. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy I jest wyraźnie wyższa niż fazy II.
b. Stanem przejściowym w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
f. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od fazy II.
c. Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
e. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
a. Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
j. Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla hydrolizowanego wiązania peptydowego.
h. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy I jest wyraźnie wyższa niż fazy II.
12. Które zdania dotyczące kinetyki enzymatycznej są prawdziwe:
c. inhibicję odwracalną charakteryzuje szybka dysocjacja kompleksu enzym-inhibitor
a. stała Michealisa odpowiada takiemu stężeniu substratu, przy którym reakcja osiąga połowę Vmax
b. wobec inhibitora kompetycyjnego enzym może wiązać substrat
e. inhibicje niekompetycyjna jest nieodwracalna
f. enzymy allosteryczne działają zgodnie z kinetyka Michaelisa-Menten
d. inhibitor kompetycyjny zmniejsza szybkość katalizy przez zmniejszenie liczby cząsteczek enzymu wiążącego substrat
c. inhibicję odwracalną charakteryzuje szybka dysocjacja kompleksu enzym-inhibitor
a. stała Michealisa odpowiada takiemu stężeniu substratu, przy którym reakcja osiąga połowę Vmax
d. inhibitor kompetycyjny zmniejsza szybkość katalizy przez zmniejszenie liczby cząsteczek enzymu wiążącego substrat
11. Standardowa zmiana entalpii swobodnej w warunkach biochemicznych podczas reakcji hydrolizy fruktozo-1-fosforanu (F-1-P) z utworzeniem fruktozy (F) i ortofosforanu (P) wynosi –5.0 kcal/mol. Stężenia początkowe reagentów wynoszą 10–6, 10–2 i 10–1 M odpowiednio dla F-1-P, F oraz P.
Temperatura T, w której zachodzi reakcja to 25 °C; R=2.0 cal/mol×K.
e. ΔG°' dla tej reakcji wynosi około –0.9 kcal/mol.
a. Stała równowagi wynosi około 1000 lub 4400 w zależności od tego czy obliczymy ją dla warunków początkowych, czy też dla warunków standardowych.
d. W warunkach standardowych spontanicznie zachodzić będzie hydroliza F-1-P.
b. W obecności enzymu katalizującego tę reakcję, w warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcja przebiegać będzie w kierunku syntezy F-1-P.
c. W warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcja przebiega w kierunku syntezy F-1-P.
d. W warunkach standardowych spontanicznie zachodzić będzie hydroliza F-1-P.
9. Które z poniższych stwierdzeń na temat prędkości początkowej (Vo) oraz maksymalnej (Vmax) reakcji katalizowanej przez enzym zgodnie z modelem Michaelisa-Menten są prawdziwe?
a. Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]<
f. Vmax jest to Vo osiągana w warunkach [S]>>KM.
e. Vo jest liniowo proporcjonalna do stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.
c. Vmax jest liniowo proporcjonalna do stężenia substratu [S] dla każdego [S].
b. Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.
d. Vmax w ogóle nie zależy od stężenia substratu [S].
f. Vmax jest to Vo osiągana w warunkach [S]>>KM.
b. Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.
d. Vmax w ogóle nie zależy od stężenia substratu [S].
8. Które zdania są prawdziwe?
e. ten spełniony jest tylko wtedy, gdy możemy zaniedbać reakcje o stałej k1>>>>k2?
b. Model ten spełniony jest tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie, gdy reakcje powstawania produktu P z kompleksu ES jest nieodwracalna
a. Powyższy zapis oznacza że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1
c. Model ten spełniony jest tylko w warunkach osiągniecia stanu równowagi dynamicznej
d. Model ten zakłada że k1[E][S]= (k1+k2[ES]) nie uwzględnia stałej k
b. Model ten spełniony jest tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie, gdy reakcje powstawania produktu P z kompleksu ES jest nieodwracalna
a. Powyższy zapis oznacza że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1
7. Które ze stwierdzeń na temat enzymów są prawdziwe?
e. obniżają delta G,
a. specyficzność enzymu oznacza zarówno zdolność enzymu do katalizy tylko reakcji specyficznego typu reakcji ściśle pokrewnych oraz wyboru substratów przekształcanego w produkt .
h. Wszystkie enzymy posiadają miejsce wiążące substrat,
c. Białka pełnią rolę enzymów w układach biologicznych
b. enzymy katalizują przekształcenie zwykle o 10-10^6 cząsteczek substratu w czasie sekundy.
j. Ponieważ enzym zmienia wartość entalpii swobodnej procesu tworzenia stanu przejściowego (S‡) reakcji, przyspiesza katalizowana reakcje w obie strony,
d. enzymy przyśpieszają reakcję zwykle 10-10^6 razy w stosunku do odpowiedniej reakcji nie katalizowanej.
l. Enzymy wykazują wysoką skuteczność katalityczną, ponieważ ich miejsca wiążące są dobrze dopasowane do właściwego (-ych) substratu, analogicznie do tego jak zamek jest dopasowany do odpowiedniego klucza
g. zmieniają czy też wpływają na delta G,
k. Ze względu na wysoką specyficzność substratową, związanie enzymu może doprowadzić, że reakcja odwracalna stanie się w praktyce nieodwracalną.
f. podwyższają delta G,
i. Enzymy katalizują reakcje dzięki temu, że są lepiej dostosowane do tworzenia substratów niż produktów reakcji.
a. specyficzność enzymu oznacza zarówno zdolność enzymu do katalizy tylko reakcji specyficznego typu reakcji ściśle pokrewnych oraz wyboru substratów przekształcanego w produkt .
h. Wszystkie enzymy posiadają miejsce wiążące substrat,
b. enzymy katalizują przekształcenie zwykle o 10-10^6 cząsteczek substratu w czasie sekundy.
j. Ponieważ enzym zmienia wartość entalpii swobodnej procesu tworzenia stanu przejściowego (S‡) reakcji, przyspiesza katalizowana reakcje w obie strony,
g. zmieniają czy też wpływają na delta G,
6. Które z poniższych stwierdzeń na temat hamowania enzymu przez inhibitor konkurencyjny są prawdziwe?
a. Efekt hamowania inhibitorem konkurencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
c. Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość maksymalną reakcji.
d. Wartość KM wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego stężenia.
e. Żadne ze stwierdzeń nie jest prawdzie.
b. Wartość Vmax wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania.
f. Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania enzymu.
a. Efekt hamowania inhibitorem konkurencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
4. Które ze stwierdzeń na temat witamin oraz koenzymów są prawdziwe?
f. pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu
b. witaminy z grupy B są niezbędne o utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek
d. Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A
a. większość witamin rozpuszczalnych w tłuszczach są prekursorami koenzymów.
c. tiamina jest prekursorem FAD
e. kwas nikotynowy jest prekursorem NAD+
f. pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu
b. witaminy z grupy B są niezbędne o utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek
d. Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A
e. kwas nikotynowy jest prekursorem NAD+
3. Enzymy i kofaktory – które zdania są prawdziwe?
d. wyróżniamy dwa rodzaje kofaktorów, jony metali oraz koenzymy
a. Kofaktory (koenzymy) będące małymi cząsteczkami organicznymi są często pochodnymi witamin.
c. koenzym silnie związany z enzymem nazywamy grupą prostetyczną
b. koenzym to enzym bez swojego kofaktora
e. enzym to kofaktor luźno związany ze swoim enzymem
d. wyróżniamy dwa rodzaje kofaktorów, jony metali oraz koenzymy
a. Kofaktory (koenzymy) będące małymi cząsteczkami organicznymi są często pochodnymi witamin.
c. koenzym silnie związany z enzymem nazywamy grupą prostetyczną
1. Na rysunku przedstawiono 2 wykresy Lineweavera-Burka, będące wynikiem eksperymentalnego pomiaru zależności prędkości reakcji od stężenia substratu w obecności oraz w nieobecności inhibitora. Które z poniższych stwierdzeń na temat tego układu eksperymentalnego są prawdziwe?
c. Stała KM tego enzymu względem substratu w nieobecności inhibitora wynosi około 3 µM.
g. Stała Vmax tego enzymu względem substartu w obecności inhibitora wynosi około 0.66 µM/s.
i. Użyto inhibitora w stężeniu równym KM dla substratu.
f. Prosta A odpowiada reakcji biegnącej w obecności inhibitora.
j. Użyto inhibitora niekonkurencyjnego.
d. Stała KM tego enzymu względem substratu w nieobecności inhibitora wynosi około 1 µM.
l. Użyto inhibitora w stężeniu równym KM dla substratu.
h. Stała Vmax tego enzymu względem substartu w obecności inhibitora wynosi około 0.66 µM/s.
k. Prosta B odpowiada reakcji biegnącej w obecności inhibitora.
b. Użyto inhibitora konkurencyjnego.
e. Użyto inhibitora w stężeniu dwukrotnie wyższym niż Ki.
a. Użyto inhibitora w stężeniu równym Ki.
f. Prosta A odpowiada reakcji biegnącej w obecności inhibitora.
h. Stała Vmax tego enzymu względem substartu w obecności inhibitora wynosi około 0.66 µM/s.
b. Użyto inhibitora konkurencyjnego.
2. Każdemu z kofaktorów z lewej kolumny przyporządkuj odpowiednie elementy strukturalne.
ATP
NAD+
FAD
CoA
CoA
FAD, FMN
NAD+, NADP+
Pirofosforan tiaminy
fosforan pirydoksalu
połączenie biotyny z lizyną (biocytyna)
tetrahydrofolian
5’-deoksyadenozylokobalamina
ma 3 reszty fosforanowe
dinukleotyd nikotynoaminoadeninowy
pierścień izoalloksazynowy
atom siarki
kw. pantotenowy
ryboflawina (wit. B2)
niacyna
tiamina (wit B1)
pirydoksyna (wit. B6)
biotyna
kwas foliowy
wit B12
ATP
ma 3 reszty fosforanowe
NAD+
dinukleotyd nikotynoaminoadeninowy
FAD
pierścień izoalloksazynowy
CoA
atom siarki
CoA
kw. pantotenowy
FAD, FMN
ryboflawina (wit. B2)
NAD+, NADP+
niacyna
Pirofosforan tiaminy
tiamina (wit B1)
fosforan pirydoksalu
pirydoksyna (wit. B6)
połączenie biotyny z lizyną (biocytyna)
biotyna
tetrahydrofolian
kwas foliowy
5’-deoksyadenozylokobalamina
wit B12
5. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących modelu sekwencyjnego i jednoprzejściowego zmian allosterycznych w hemoglobinie są prawdziwe?
d. Model sekwencyjny zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się z podjednostek o różnej konformacji.
e. Model sekwencyjny zakłada, że tetramer hemoglobiny może występować tylko w jednej z dwóch konformacji – R lub T.
f. Model jednoprzejściowy zakłada, że związanie liganda z podjednostką zmienia bezpośrednio konformację tylko tej podjednostki.
c. Dane eksperymentalne wskazują, że rzeczywiste zmiany allosteryczne zachodzące w przypadku hemoglobiny są zgodne tylko z modelem jednoprzejściowym.
a. Model jednoprzejściowy zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się tylko z podjednostek o takiej samej konformacji.
b. Dane eksperymentalne wskazują, że rzeczywiste zmiany allosteryczne zachodzące w przypadku hemoglobiny są zgodne tylko z modelem sekwencyjnym
d. Model sekwencyjny zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się z podjednostek o różnej konformacji.
a. Model jednoprzejściowy zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się tylko z podjednostek o takiej samej konformacji.